仅提供思路

　　第一题

　　不同的酶具有不同Km值,它是酶的一个重要的特征物理常数.

　　Km值只是在固定的底物,一定的温度和pH条件下,一定的缓冲体系中测定的,不同条件下具有不同的Km值.其中Km值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物.

　　Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小,酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高.

　　第二题

　　不可逆抑制剂

　　以共价键与酶蛋白中的必需基团结合,而使酶失活,抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去

　　非竞争性抑制剂

　　底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；

　　抑制剂对酶与底物的结合无影响,故底物浓度的改变对抑制程度无影响.

　　竞争性抑制剂

　　一种最常见的酶活性的抑制作用,抑制剂与底物竞争,从而阻止底物与酶的结合.

　　可以通过增加底物浓度来解除这种抑制.

　　反竞争性抑制剂

　　米氏常数减小,最大反应速度减小.（Vmax,Km都变小,但Vmax/Km比值不变.）

　　抑制剂只与酶-底物复合物结合,而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用.

　　（抑制剂不能与游离酶相结合,而只能与络合物ES相结合生成ESI络合物）

　　第三题

　　高等动植物不饱和脂肪酸,几乎都具有相同的几何构型,而且都属于顺式,只有极少数属于反式.

　　第四题

　　全酶=酶蛋白+辅因子辅因子主要指金属离子、辅酶和辅基.

　　辅因子可以被许多酶所利用（即没有特异性）