区别：B淀粉酶与A淀粉酶的不同点在于从非还原性末端逐次以麦芽糖为单位切断α－1,4-葡聚糖链.

　　α-淀粉酶广泛分布于动物（唾液、胰脏等）、植物（麦芽、山萮菜）及微生物.微生物的酶几乎都是分泌性的.此酶以Ca2+为必需因子并作为稳定因子和激活因子,也有部分淀粉酶为非Ca2+依赖型.淀粉酶既作用于直链淀粉,亦作用于支链淀粉,无差别地随机切断糖链内部的α－1,4-链.因此,其特征是引起底物溶液粘度的急剧下降和碘反应的消失,最终产物在分解直链淀粉时以葡萄糖为主,此外,还有少量麦芽三糖及麦芽糖,其中真菌a-淀粉酶水解淀粉的终产物主要以麦芽糖为主且不含大分子极限糊精,在烘焙业和麦芽糖制造业具有广泛的应用.另一方面在分解支链淀粉时,除麦芽糖、葡萄糖、麦芽三糖外,还生成分支部分具有α-1,6-键的α-极限糊精（又称α-糊精）.一般分解限度以葡萄糖为准是35-50%,但在细菌的淀粉酶中,亦有呈现高达70%分解限度的（最终游离出葡萄糖）；

　　β-淀粉酶广泛分布

　　与α-淀粉酶的不同点在于从非还原性末端逐次以麦芽糖为单位切断α－1,4-葡聚糖链.主要见于高等植物中（大麦、小麦、甘薯、大豆等）,但也有报告在细菌、牛乳、霉菌中存在.对于象直链淀粉那样没有分支的底物能完全分解得到麦芽糖和少量的葡萄糖.作用于支链淀粉或葡聚糖的时候,切断至α－1,6-键的前面反应就停止了,因此生成分子量比较大的极限糊精.从上述的α-淀粉酶和β-淀粉酶的作用方式,分别提出α－1,4-葡聚糖-4-葡萄糖水解酶（α－1,4－glucan4-glucanohydrolase）和α－1,4-葡聚糖-麦芽糖水解酶（α-1,4－glucanmaltohydrolase）的名称等而被使用.