一、蛋白质的一级结构

　　蛋白质的一级结构（primarystructure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence）,也是蛋白质最基本的结构.它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的.各种氨基酸按遗传密码的顺序,通过肽键连接起来,成为多肽链,故肽键是蛋白质结构中的主键.

　　迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定,如胰岛素,胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等.

　　蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构,成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性,决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点,首先在于其肽链的氨基酸序列,由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链,侧链基团的理化性质和空间排布各不相同,当它们按照不同的序列关系组合时,就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子.

　　二、蛋白质的空间结构

　　蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展,而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构.蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整,因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质.例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等）,前者溶于水,后者不溶于水,显而易见,此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释.

　　蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构.

　　（一）蛋白质的二级结构

　　蛋白质的二级结构（secondarystructure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象,不涉及侧链部分的构象.

　　1.肽键平面（或称酰胺平面,amideplane）.

　　Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析,得出图1-2所示结构,从一个肽键的周围来看,得知：

　　（1）中的C-N键长0.132nm,比相邻的N-C单键（0.147nm）短,而较一般C=N双键（0.128nm）长,可见,肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间,具有部分双键的性质,因而不能旋转,这就将固定在一个平面之内.

　　（2）肽键的C及N周围三个键角之和均为360°,说明都处于一个平面上,也就是说六个原子基本上同处于一个平面,这就是肽键平面.肽链中能够旋转的只有α碳原子所形成的单键,此单键的旋转决定两个肽键平面的位置关系,于是肽键平面成为肽链盘曲折叠的基本单位.

　　（3）肽键中的C-N既具有双键性质,就会有顺反不同的立体异构,已证实处于反位.

　　2.蛋白质主链构象的结构单元

　　1）α－螺旋Pauling等人对α－角蛋白（α－keratin）进行了X线衍射分析,从衍射图中看到有0.5～0.55nm的重复单位,故推测蛋白质分子中有重复性结构,并认为这种重复性结构为α－螺旋（α－helix）见图1-4.

　　α－螺旋的结构特点如下：

　　（1）多个肽键平面通过α－碳原子旋转,相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋.

　　（2）主链呈螺旋上升,每3.6个氨基酸残基上升一圈,相当于0.54nm,这与X线衍射图符合.

　　（3）相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和H桸形成许多链内氢健,即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C＝O之间形成氢键,这是稳定α－螺旋的主要键.

　　（4）肽链中氨基酸侧链R,分布在螺旋外侧,其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成.酸性或碱性氨基酸集中的区域,由于同电荷相斥,不利于α－螺旋形成；较大的R（如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸）集中的区域,也妨碍α－螺旋形成；脯氨酸因其α－碳原子位于五元环上,不易扭转,加之它是亚氨基酸,不易形成氢键,故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基为H,空间占位很小,也会影响该处螺旋的稳定.

　　2）β－片层结构Astbury等人曾对β－角蛋白进行X线衍射分析,发现具有0.7nm的重复单位.如将毛发α－角蛋白在湿热条件下拉伸,可拉长到原长二倍,这种α－螺旋的X线衍射图可改变为与β－角蛋白类似的衍射图.说明β－角蛋白中的结构和α－螺旋拉长伸展后结构相同.两段以上的这种折叠成锯齿状的肽链,通过氢键相连而平行成片层状的结构称为β－片层（β－pleatedsheet）结构或称β－折迭（图1－5）.

　　β－片层结构特点是：

　　①是肽链相当伸展的结构,肽链平面之间折叠成锯齿状,相邻肽键平面间呈110°角.氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方.

　　②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C＝O与H梄形成氢键,使构象稳定.

　　③两段肽链可以是平行的,也可以是反平行的.即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的,后者是反方向的.β－片层结构的形式十分多样,正、反平行能相互交替.

　　④平行的β－片层结构中,两个残基的间距为0.65nm；反平行的β－片层结构,则间距为0.7nm.

　　3）β－转角

　　蛋白质分子中,肽链经常会出现180°的回折,在这种回折角处的构象就是β－转角（β－turn或β－bend）.β－转角中,第一个氨基酸残基的C＝O与第四个残基的N桯形成氢键,从而使结构稳定（图1－6）.

　　4）无规卷曲

　　没有确定规律性的部分肽链构象,肽链中肽键平面不规则排列,属于松散的无规卷曲（randomcoil）.

　　（二）超二级结构和结构域

　　超二级结构（supersecondarystructure）是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近,彼此相互作用,形成规则的二级结构聚集体.目前发现的超二级结构有三种基本形式：α螺旋组合（αα）；β折叠组合（βββ）和α螺旋β折叠组合（βαβ）,其中以βαβ组合最为常见.它们可直接作为三级结构的“建筑块”或结构域的组成单位,是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次,故称超二级结构.

　　结构域（domain）也是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次.在较大的蛋白质分子中,由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系,形成二个或多个在空间上可以明显区别它与蛋白质亚基结构的区别.一般每个结构域约由100-200个氨基酸残基组成,各有独特的空间构象,并承担不同的生物学功能.如免疫球蛋白（IgG）由12个结构域组成,其中两个轻链上各有2个,两个重链上各有4个；补体结合部位与抗原结合部位处于不同的结构域.一个蛋白质分子中的几个结构域有的相同,有的不同；而不同蛋白质分子之间肽链中的各结构域也可以相同.如乳酸脱氢酶、3－磷酸甘油醛脱氢酶、苹果酸脱氢酶等均属以NAD+为辅酶的脱氢酶类,它们各自由2个不同的结构域组成,但它们与NAD+结合的结构域构象则基本相同.

　　太长了,没有简略点的么?